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Oliver Einsle

Biochemie
Fakultät für Chemie, Pharmazie und Geowissenschaften
Freiburg, Deutschland

    Lebenslauf

    Oliver Einsle (geb. 1970) studierte Biologie in Konstanz zum Diplom (1996). Er wurde anschließend Mitglied der Arbeitsgruppe des Nobelpreisträgers Robert Huber am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried, wo er im Jahr 2000 in Biochemie und Biophysik zum Dr. rer. nat. promoviert wurde. Seine Dissertation wurde mit dem Promotionspreis der Vereinigung für Allgemeine und Angewandte Mikrobiologie (VAAM) und dem Byk-Preis der Herbert-von-Quandt-Stiftung der Altana AG ausgezeichnet. Nach einem weiteren Jahr Forschungstätigkeit in Martinsried folgte der Umzug ans California Institute of Technology in Pasadena, USA, wo er die Gelegenheit hatte, mit Douglas Rees an dem Enzym Nitrogenase zu arbeiten. 2003 wurde er zum Juniorprofessor für Proteinkristallographie an der Georg-August-Universität Göttingen ernannt und baute dort im Folgenden eine Arbeitsgruppe mit den Forschungsschwerpunkten Membranproteine und Metalloproteine auf.
    Oliver Einsle wurde 2005 zum EMBO Young Investigator ernannt und erhielt 2007 einen Ruf an die Albert-Ludwigs-Universität Freiburg, wo er 2008 den Lehrstuhl für Biochemie in der Fakultät für Chemie, Pharmazie und Geowissenschaften übernahm. Er ist Mitglied der Graduiertenschule SGBM und assoziiertes Mitglied des Exzellenzclusters bioss. Schwerpunkt seiner Arbeiten sind nach wie vor Membrantransporter und metallhaltige Redoxenzyme, die chemisch anspruchsvolle Reaktionen katalysieren.

    Publikationen (Auswahl)

    • Pomowski, A., Zumft, W.G., Kroneck, P.M.H. & Einsle, O. (2011) N2O binding at a [4Cu:2S] copper-sulfur cluster in nitrous oxide reductase. Nature, in press.
    • Lü, W., Du, J., Wacker, T., Gerbig-Smentek, E., Andrade, S.L.A. & Einsle, O. (2011) pH-dependent gating in a FocA formate channel. Science, 332, 352-354.
    • Seiffert, G. B., Ullmann, G. M., Messerschmidt, A., Schink, B., Kroneck, P. M. H.  & Einsle, O. (2007) Structure of the Non Redox-Active Tungsten / [4Fe:4S] Enzyme Acetylene Hydratase. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 104, 3073-3077.
    • Einsle, O., Andrade, S. L. A., Dobbek, H., Meyer, J. & Rees, D. C. (2007) Assignment of Individual Metal Redox States in a Metalloprotein by Crystallographic Refinement at Multiple X-ray Wavelengths. J. Am. Chem. Soc., 129, 2210-2211.
    • Andrade, S. L. A., Dickmanns, A., Ficner, R. & Einsle, O. (2005) Crystal Structure of the Archaeal Ammonium Transporter Amt-1 from Archaeoglobus fulgidus. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 102, 14994-14999.
    • Einsle, O., Messerschmidt, A., Huber, R., Kroneck, P. M. H. & Neese, F. (2002). Mechanism of the six-electron reduction of nitrite to ammonia by cytochrome c nitrite reductase. J. Am. Chem. Soc. 124, 11737-11745.
    • Einsle, O., Tezcan, F. A., Andrade, S. L., Schmid, B., Yoshida, M., Howard, J. B. & Rees, D. C. (2002) Nitrogenase MoFe protein at 1.16 Å resolution: A central ligand in the FeMo cofactor. Science 297, 1696-1700.
    • Schmid, B., Ribbe, M. W., Einsle, O., Yoshida, M., Thomas, L. M., Rees, D. C. & Burgess, B. K. (2002). Implications for metalloprotein assembly from the structure of a FeMo cofactor deficient nitrogenase MoFe protein. Science 296, 352-356.
    • van Amsterdam, I. M. C., Ubbink, M., Einsle, O., Messerschmidt, A., Merli, A., Cavazzini, D., Rossi, G. L. & Canters, G. W. (2002). Dramatic modulation of electron transfer in protein crystals by crosslinking. Nature Struct. Biol. 9, 48-52.
    • Einsle, O., Messerschmidt, A., Stach, P., Bourenkov, G. P., Bartunik, H. D., Huber, R. & Kroneck, P. M. H. (1999). Structure of cytochrome c nitrite reductase. Nature 400, 476-480.

     

    FRIAS-Forschungsprojekt

    Nach der Entschlüsselung des humanen Genoms wurde klar, dass es eine zusätzliche Ebene der Information geben muss, die die Funktion eines Organismus beeinflusst, aber nicht in der DNS-Basenfolge begründet liegt. Diese zusätzliche Informationsebene wird als Epigenetik bezeichnet und wird definiert als vererbbare Veränderungen in der Genexpression und damit des Phänotyps einer Zelle oder eines Organismus, die unabhängig von Veränderungen des genetischen Codes sind. Umwelteinflüsse wie Chemikalien, Ernährung oder Stress verändern die Genregulation und diese Veränderungen können über epigenetische Mechanismen persistieren. Die Kenntnis dieser Mechanismen wird es erlauben, den epigenetischen Code zu entziffern und dieses Wissen für die Entwicklung fortschrittlicher Diagnostik und neuer Arzneistoffe zu nutzen. Die Antragsteller wollen ihre Expertise in Strukturbiochemie (Prof. Oliver Einsle), Medizinischer Chemie (Prof. Manfred Jung) und Chemoinformatik (Prof. Wolfgang Sippl) nutzen, um in einem gemeinsamen Projekt in Freiburg Grundlagen für strukturbasierte epigenetische Wirkstoffforschung zu etablieren. Durch das synergistische Einandergreifen der drei Forschungsfelder soll für eine Reihe von epigenetischen Targets Leitstrukturen entwickelt und diese für die weitere biologische Charakterisierung zur Verfügung gestellt werden. Damit wird sich das interdisziplinäre Projekt zu einer effektiven Drug Discovery-Plattform für epigenetische Forschungsverbünde in Freiburg entwickeln.